ชีวเคมีของเอนไซม์แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสในแบคทีเรีย

Abstract

เอนไซม์แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันหรือรีดักชันทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงระหว่างแอลกอฮอล์และแอลดีไฮด์หรือคีโตน สามารถจำแนกเอนไซม์กลุ่มนี้ตามชนิดของตัวรับอิเล็กตรอนได้เป็น 3 กลุ่ม คือ แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสชนิดที่ขึ้นกับ NAD(P)+ แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสชนิดที่ไม่ขึ้นกับ NAD(P)+ และแอลกอฮอล์ออกซิเดสชนิดที่ขึ้นกับ FAD มีการศึกษาพบว่าเอนไซม์แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสในแบคทีเรียมีหลากหลายชนิดซึ่งมีความแตกต่างกันหลายประการ เช่น ลำดับนิวคลีโอไทด์ ลำดับกรดอะมิโน โครงสร้างสามมิติของโปรตีน คุณสมบัติทางจลนศาสตร์การเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ ตำแหน่งที่พบเอนไซม์ในเซลล์ ตลอดจนกลไกการควบคุมการแสดงออกระดับยีน ในบทความนี้กล่าวถึงองค์ความรู้ทางชีวเคมีพื้นฐานที่เกี่ยวข้องกับเอนไซม์แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสในแบคทีเรีย โดยเฉพาะอย่างยิ่งในด้านการออกซิเดชันของแอลกอฮอล์

Alcohol dehydrogenases (ADHs) catalyze the oxidative and reductive conversion of alcohols and aldehydes or ketones. They can be divided into three major categories; The NAD(P)+- dependent alcoholdehydrogenases, NAD(P)+ - independent alcohol dehydrogenases and FAD-dependent alcohol oxidases. There are several varieties of alcohol dehydrogenases found in bacteria each of which may exist in several variants, e.g., molecular properties, catalytic properties, localization as well as gene expression and regulation. This article describes the basic knowledge of biochemistry that is related to bacterial alcohol dehydrogenases, especially in oxidation of alcohols.